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# taz.de -- Nobelpreis für Chemie: Quallen sammeln am Strand
> Ein Japaner und zwei US-Forscher erhalten den Nobelpreis für Chemie. Sie
> haben das Leucht-Protein GFP in der Qualle entdeckt und als Werkzeug für
> die Tumorforschung weiterentwickelt.
Bild: Gentechnisch veränderte Zebrabärblinge tauchten auch schon in deutschen…
Qualle gegen Krebs, so könnte vereinfacht ausgedrückt werden, welches
Forschungsergebnis in diesem Jahr zur Verleihung des Nobelpreises für
Chemie geführt hat. Der Chemiker Osamu Shimomura, der Neurobiologe Martin
Chalfie und der Physiologe Roger Tsien bekommen die Auszeichung für die
Entdeckung und Entwicklung des Grün fluoreszierenden Proteins (GFP), das
ursprünglich in Quallen vorkommt. Das Protein GFP leuchtet bei Bestrahlung
mit ultraviolettem Licht grün. Mit dem Protein als Marker können
biologische Prozesse beobachten werden, die ansonsten unsichtbar sind.
Diese inzwischen weit verbreitete Untersuchungsmethode kommt unter anderem
Tumorpatienten zugute.
Die Streuung von Krebszellen kann mit Hilfe des GFP genau verfolgt werden.
Indem Mediziner und Biologen die DNA des Leuchtproteins mit der DNA eines
anderen, unsichtbaren Proteins verknüpfen, können sie unter dem Mikroskop
die Bewegungen, Positionen und das Zusammenspiel der Proteine und Zellen in
lebenden Organismen sichtbar machen.
Aber auch andere Anwendungen gehören in der medizinischen Forschung
inzwischen zum Alltag. Mit dem Markerprotein lässt sich beispielsweise die
Entwicklung der Insulin produzierenden Beta-Zellen in der
Bauchspeicheldrüse, die Verbreitung von HI-Viren oder auch die Entwicklung
von Nervenzellen im Gehirn beobachten.
Begonnen hat die Forschung mit den leuchtenden Eiweißverbindungen mit der
Arbeit des Japaners Osamu Shimomura. Er isolierte GFP erstmals 1962 aus der
Qualle Aequorea victoria, die im Nordwesten der USA beheimatet ist.
Der US-Amerikaner Martin Chalfie von der Columbia-Universität in New York
entdeckte später, wie GFP als leuchtender genetischer Marker eingesetzt
werden kann. In einem seiner ersten Experimente färbte er sechs Zellen
eines durchsichtigen Fadenwurms ein.
Roger Tsien Tsien von der Universität von Kalifornien in San Diego
schließlich trug zum allgemeinen Verständnis des Leuchtproteins bei und
entwickelte weitere Protein-Farbstoffe. So können inzwischen Zellen oder
einzelne Zellteile sogar unterschiedlich eingefärbt werden. "Die Nachfolger
strahlen inzwischen in fast allen Farben des Regenbogens - blau, cyan,
grün, gelb, orange, rot", schwärmt Oliver Griesbeck vom Max-Planck-Institut
für Neurobiologie in Martinsried bei München.
Da sich die Erbsubstanz von GFP und seiner Varianten an die Bauanleitung
vieler anderer Proteine anfügen lässt, können so je nach Wunsch der
Zellkern, das Zellskelett oder andere Bestandteile sichtbar gemacht werden.
Es lassen sich auch verschiedenfarbige Leuchtproteine einsetzen, etwa, um
das Zusammenspiel unterschiedlicher Proteine zu erforschen.
Wie sehr Wissenschaftler von einem ungebremsten Forscherdrang beseelt sein
müssen, bevor sie einen Nobelpreis erhalten, beweist die Geschichte der
Entdeckung des GFP. 20 Jahre lang verbrachte der Chemiker Osamu Shimomura
seinen Sommerurlaub mit der Familie im Nordwesten der USA. Dort sammelte er
mit Frau, Sohn und Tochter emsig Quallen. Bis zu 3.000 glibberige Exemplare
pro Tag brachte die Familienaktion in der Friday-Bucht des US-Bundesstaates
Washington ein.
Am Ende eines Sommers hatten die Shimomuras bis zu zweieinhalb Tonnen
Quallen zusammengetragen, gerade genug für den Forscher, um einige hundert
Milligramm GFP für seine Arbeit zu gewinnen.
Seit 2001 ist Osamu Shimomura offiziell im Ruhestand. Das Ende seiner
Arbeit am Meeresbiologielabor in Woods Hole, Massachusetts, bedeutete für
Shimomura aber keineswegs das Ende seiner Forschung. Mit Hilfe von Frau und
Freunden richtete er sich ein Labor in seinem Haus im Nachbarort Falmouth
ein und setzte dort im Keller seine Forschungen fort.
8 Oct 2008
## AUTOREN
Lutz Debus
## TAGS
Nobelpreis
Schwerpunkt Atomkraft
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